免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）

　　存在于血浆中的一类具有抗体活性的或化学结构与抗体相似的球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各类免疫球蛋白的化学结构虽有不同，但都是由二硫键连接的四条多肽链组成。其中一对多肽键较长，约含有450个氨基酸，分子量为50000道尔顿，称为重链（H链）；另一对多肽链较短，约含有214个氨基酸，分子量约为25000道尔顿，称为轻链（L链）。两条相同的重链由二硫键连接起来，呈Y型；两条相同的轻链则由二硫键连接在其氨基端（N端）的两侧，形成对称的高分子结构。这种四肽链结构称为单体。各类免疫球蛋白重链的结构及抗原均不相同。不同的重链分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示。并以此将免疫球蛋白相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE五类。而轻链则只有两种类型，即κ及λ。每一个Ig分子中，两条轻链及两条重链都是同型的。　　单体的每条重链或轻链均可分为两部分，即可变区和稳定区。多肽链N端
< 1 > < 2 >

设为首页 | 加入收藏 | 广告服务 | 友情链接 | 版权申明